Het laboratorium voor Microbiologie bestudeert de volgende onderwerpen:
fysiologie van mesofiele en thermofiele micro-organismen;
relaties tussen structuur en functie in proteïnen en enzymen;
biosynthese en functie van de gewijzigde nucleosiden van transfer-RNA.
Op marien gebied bestudeert de groep het enzym M42 aminopeptidase in de thermofiele bacterie Thermotoga maritima, oorspronkelijk geïsoleerd uit een diepzee hydrothermale bron. De groep richt zich op de overgang van de oligomere toestand, de structurele en functionele rol van een geconserveerd aspartaatresidu in de katalytische site, en hoe metaalcofactoren de overgang van dimeer naar dodecameer van het enzym aansturen. Het onderzoek maakt gebruik van röntgenkristallografie en technieken voor eiwitanalyse om de moleculaire kenmerken en mechanismen van dit enzym te onderzoeken.
Overkoepelend instituut: Université Libre de Bruxelles; Faculté des Sciences; Department of Molecular Biology (ULB-DBM), meer
Type: Wetenschappelijk
1 Directeur: Hoofd van de onderzoeksgroep/afdeling
2 Mariene onderzoeker: Is werkzaam in deze groep en treedt op als (co)auteur in minstens één mariene publicatie in de laatste 5 jaar.
3 Gespecialiseerd personeel: Levert administratieve of technische ondersteuning aan het zeewetenschappelijk onderzoek.
Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Droogmans, L. (2020). X-ray crystallography to study the oligomeric state transition of the Thermotoga maritima M42 aminopeptidase TmPep1050. Jove-Journal of Visualized Experiments 159: e61288. https://dx.doi.org/10.3791/61288, meer
Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Gompel, T.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2020). M42 aminopeptidase catalytic site: the structural and functional role of a strictly conserved aspartate residue. Proteins-Structure Function and Bioinformatics 88(12): 1639-1647. https://dx.doi.org/10.1002/prot.25982, meer
Dutoit, R.; Van Gompel, T.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2019). How metal cofactors drive dimer–dodecamer transition of the M42 aminopeptidase TmPep1050 of Thermotoga maritima. J. Biol. Chem. 294(47): 17777-17789. https://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA119.009281, meer
Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Droogmans, L. (2020). X-ray crystallography to study the oligomeric state transition of the Thermotoga maritima M42 aminopeptidase TmPep1050. Jove-Journal of Visualized Experiments 159: e61288.